Физиология растительной клетки

Возникающие в процессе трансляции белки являются полимерами, мономерами которых служат аминокислоты. Белки представляют собой цепочки остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Молекулярная масса белков зависит от количества мономеров и колеблется от нескольких тысяч до миллионов. Разнообразие белков определяется различной последовательностью аминокислотных остатков. Белки, также как и аминокислоты - амфотерные соединения, то есть имеют положительный и отрицательные заряды. У каждого белка своя изоэлектрическая точка - значение рН, при которой молекула белка не имеет заряда. Молекула белка имеет первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру. Первичная структура определяется последовательностью аминокислотных остатков в белковой молекуле. Между аминокислотами, входящими в полипептидную цепочку, возможны водородные и другие связи. В результате этого полипептидная цепочка приобретает особенное расположение в пространстве, чаще всего в виде спирали. Это вторичная структура. По конформации полипептидной цепи различают фибриллярные и глобулярные белки. Фибриллярные белки сохраняют вытянутую форму спирали. У глобулярных белков спираль сворачивается в шарообразную глобулу, которая представляет собой третичную структуру белка. Она поддерживается кроме водородных связей гидрофобными взаимодействиями и дисульфидными связями, возникающими между двумя сульфгидрильными (SH) группами. Белки могут состоять из нескольких полипептидных цепочек и их взаимное расположение в пространстве и вокруг друг друга представляет собой четвертичную структуру.

Регуляции ферментативной активности в клетке

Химические процессы в клетке протекают с большой скоростью благодаря действию биологических катализаторов - ферментов или энзимов. Белковую часть фермента называют апоферментом. Небелковый компонент, прочно связанный, называют простетической группой, слабо связанный, обслуживающий несколько ферментов - коферментом. В состав простетических групп и коферментов входят металлы (железо, медь, цинк), витамины и их производные. Эндоферменты функционируют в клетке, а экзоферменты выделяются из клетки или локализуются в плазмалемме и действуют снаружи от нее.

Ферменты обладают специфичностью как к субстратам (субстратная специфичность), так и к определенным химическим реакциям (специфичность действия). Названия ферментов обычно заканчиваются суффиксом “аза”, за исключением некоторых общепринятых названий, например, пепсин, трипсин и другие. Название, как правило, отражает природу субстрата (хитиназа расщепляет хитин), или функцию фермента (аминотрансфераза переносит аминогруппы), или же то и другое вместе (алкогольдегидрогеназа). Ферменты разделяют на 6 классов: